Forscher haben ein Schlüsselmolekül bei der biologischen Umwandlung von Quecksilber in giftiges Methylquecksilber identifiziert. Diese Entdeckung könnte zu innovativen Wegen zur Eindämmung von Quecksilbervergiftungen in der Umwelt führen.
Quecksilber ist bekanntermaßen giftig, seine gefährlichste Form ist jedoch Methylquecksilber – eine Verbindung, die so schädlich ist, dass bereits ein Milliardstel Gramm schwere neurologische Schäden bei einem sich entwickelnden Fötus verursachen kann. Diese gefährliche Verbindung gelangt häufig über Meeresfrüchte in den menschlichen Körper und stellt ein erhebliches Gesundheitsrisiko dar.
Wissenschaftler der Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) am SLAC National Accelerator Laboratory des US-Energieministeriums haben einen entscheidenden Aspekt dieser Umwandlung aufgedeckt. Mithilfe hochenergetischer Röntgenstrahlen haben sie ein Molekül namens S-Adenosyl-L-Methionin (SAM) als Hauptakteur der biologischen Methylierung von Quecksilber identifiziert.
„Niemand wusste, wie Quecksilber biologisch methyliert wird“, sagte Co-Autorin Riti Sarangi, eine leitende Wissenschaftlerin im Programm für Strukturelle Molekularbiologie des SSRL, in einem Pressemitteilung„Wir müssen diesen grundlegenden Prozess verstehen, bevor wir eine wirksame Sanierungsstrategie für Methylquecksilber entwickeln können. Diese Studie ist ein Schritt in diese Richtung.“
Veröffentlicht in den Proceedings of the National Academy of Sciences behandelt die Studie eine entscheidende Lücke im Verständnis der Entstehung von Methylquecksilber.
Industrielle Quecksilberemissionen gelangen häufig in Gewässer, wo Mikroben das Metall in Methylquecksilber umwandeln. Diese Verbindung reichert sich dann in der Nahrungskette an und beeinträchtigt letztlich die menschliche Gesundheit.
Ein großes Rätsel für die Forscher war der genaue Mechanismus, mit dem Mikroorganismen Quecksilber in seine methylierte Form umwandeln. Die Aufgabe wird dadurch erschwert, dass das verantwortliche Proteinsystem, bekannt als HgcAB, in Mikroben nur in winzigen Mengen vorkommt. Es ist außerdem hochempfindlich gegenüber Licht und Sauerstoff, was seine Untersuchung erschwert.
Im Laufe eines Jahrzehnts, an dem mehrere nationale Labors und Universitäten beteiligt waren, entwickelte ein Team unter der Leitung von Steve Ragsdale, David Ballou Collegiate Professor und Professor für biologische Chemie an der University of Michigan, ein neues Protokoll zur Herstellung stabiler Mengen von HgcAB. Dieser Durchbruch ermöglichte es dem Team, tiefer in das Verständnis der Funktion des Proteins einzutauchen.
„Wir haben mit vielen sehr schwierigen Proteinen gearbeitet, aber dieses enthielt alles, was man in einem Protein nicht haben möchte, wenn man es reinigen möchte. Es war sehr kompliziert“, sagte Ragsdale in der Pressemitteilung.
Nach der Reinigung wurden die HgcAB-Proben, die in flüssigem Stickstoff aufbewahrt und vor Licht geschützt wurden, am SSRL analysiert.
Macon Abernathy, ein assoziierter Wissenschaftler am SSRL, führte zur Untersuchung der Proben eine erweiterte Röntgenabsorptions-Feinstrukturspektroskopie durch.
„Die Röntgenspektroskopie-Einrichtungen des SSRL sind speziell für die Untersuchung biologischer Proben ausgestattet und verfügen über leistungsstarke Detektorsysteme, die die extrem schwachen Signale von ultraverdünnten Proteinproben wie diesen auflösen können“, fügte Sarangi hinzu.
Frühere Theorien gingen davon aus, dass die für Methylquecksilber notwendige Methylgruppe aus Methyltetrahydrofolat stammt.
Diese Studie zeigt jedoch, dass SAM tatsächlich der Methylspender ist. Diese Entdeckung grenzt die Hauptakteure im Methylierungsprozess ein und könnte möglicherweise bei der Entwicklung von Strategien zur Umweltsanierung helfen.
„Bisher hat es noch niemand versucht, aber möglicherweise könnten Analoga von SAM entwickelt werden, mit denen sich das Problem von Methylquecksilber in der Umwelt lösen ließe“, fügte Ragsdale hinzu.
Diese Studie stellt einen bedeutenden Fortschritt im Verständnis und der möglichen Eindämmung eines gefährlichen Umweltproblems dar.